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蛋白质间的竞争机制或对维持细胞平衡意义重大

伯纳姆医学研究所Dieter Wolf及其同事选取裂殖酵母(S. pombe)为试验模型,解开了Fbox蛋白和cullin-RING泛素连接酶(CRL1)之间复杂的关系——在缺少Fbox的条件下,CRL1既不能与蛋白质底物结合,也不能引入泛素。

S. pombe 能表达16种不同的Fbox蛋白,COP9信号复合体(COP9 signalosome, CSN)能调节其中一些Fbox蛋白质的表达。这项研究表明,Fbox蛋白能与CRL1进行结合,但在竞争性蛋白质CAND1存在的条件下,CAND1能取代Fbox的位置并与CRL1结合,当CRL1底物发生降解时,这种竞争性取代才会终止。磷酸化的底物招募的N8蛋白,这种N8蛋白能够连接到CRL1复合体上并具有稳定Fbox蛋白的功能,然后该复合体与底物连接并招募泛素。当该过程结束,N8蛋白去除,Fbox又趋于不稳定状态,上述过程又重新开始。

据Dr. Wolf介绍,CAND1和Fbox之间的竞争机制能增加Fbox蛋白与CRL1连接的机会。若没有CAND1存在时,其他类型的Fbox蛋白将主导该过程。此外,研究人员还发现,凡是与CRL1结合的Fbox蛋白必须具有一个脯氨酸残基。只有当底物出现时,该复合体中Fbox才能稳定存在。

研究人员测试了16种Fbox蛋白中的8种,发现其中5种能够被CSN所调控,而其它几种对CSN不敏感的Fbox蛋白中缺少脯氨酸残基,在CRL1复合体的形成需要脯氨酸残基参与。课题组还发现,CAND1缺陷型和CSN缺陷型能产生不同的表型,说明它们在稳定CRL1中发挥不同的功能。

该试验结果发表在9月11日《Molecular Cell》杂志上。 

责任编辑:nina
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    摘要
    伯纳姆医学研究所Dieter Wolf及其同事选取裂殖酵母(S. pombe)为试验模型,解开了Fbox蛋白和cullin-RING泛素连接酶(CRL1)之间复杂的关系——在缺少Fbox的条件下,CRL1既不能与蛋白质底物结合,也不能引入泛素。
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